Las ATPasas de Ca2+ de retículo sarcoplasmático y endoplásmico (SERCA) son miembros de una familia altamente conservada de bombas de Ca2+. La ATP2A1 (SERCA1) es una ATPasa del retículo sarcoplasmático (SR) muscular rápido. Se han aislado múltiples isoformas de ATP2A2 (SERCA2), con la ATP2A2a (SERCA2a) encontrándose predominantemente en el SR de las células musculares y la ATP2A2b (SERCA2b) expresada más ampliamente en el ER de la mayoría de los tipos celulares. La modificación post-traduccional de ATP2A2, incluyendo fosforilación y nitrosación de tirosina, modifica la actividad de Ca2+-ATPasa y el transporte de calcio.
La fosfolambana (PLN) fue identificada como un componente mayor de fosfoproteína del SR. A pesar de su expresión muy alta en tejido cardíaco, la fosfolambana también se expresa en músculo esquelético y liso. La localización de PLN está limitada al SR, donde actúa como regulador de la ATPasa de calcio del sarco-endoplasmático retículo, SERCA. PLN se une directamente a SERCA y reduce efectivamente su afinidad por el calcio, reduciendo así el transporte de calcio hacia el SR. La fosforilación de PLN en Ser16 por PKA o quina miotónica dependiente de proteína y/o fosforilación en Thr17 por quina dependiente de Ca2+/calmodulina resulta en la liberación de PLN desde SERCA, alivio de esta inhibición e incremento del uptake de calcio por el SR. Se ha sostenido durante mucho tiempo que la fosforilación en Ser16 y Thr17 ocurre secuencialmente, pero la evidencia creciente sugiere que la fosforilación, especialmente en Thr17, puede estar regulada diferencialmente.
El segundo mensajero cAMP activa la quina dependiente de cAMP (PKA o cAPK) en células mamíferas y controla muchos mecanismos celulares como transcripción génica, transporte iónico y fosforilación proteínica. La PKA inactiva es un heterotetrámero compuesto por un dímero de subunidad reguladora (R) y un dímero de subunidad catalítica (C). En este estado inactivo, las secuencias pseudosustrato en los subunidades R bloquean los sitios activos en las subunidades C. Se han identificado tres isoformas de subunidad C (C-α, C-β, y C-γ) y dos familias de las subunidades reguladoras (RI y RII) con propiedades de unión distintas a cAMP. Al unirse cAMP a las subunidades R, el contacto autoinhibitorio se facilita y se liberan subunidades C monoméricas activas. La fosforilación de PKA comparte especificidad de sustrato con Akt (PKB) y PKC, caracterizadas por una arginina en la posición -3 relativa al residuo de serina o treonina fosforilado. La fosforilación de PKA está involucrada en la regulación de canales de Ca2+, incluyendo Cav1.1 en músculo esquelético y Cav1.2 en el corazón.
Señalización intracelular de iones calcio
Anticuerpos relevantes
| Catálogo# | Nombre del Producto | Reactividad | Aplicación |
|---|---|---|---|
| AMRe17748 | SERCA2 (13M14) Anticuerpo Monoclonal de Conejo | Humano, Ratón, Rata | WB,IHC-P,ICC/IF,FC,IF-P |
| APRab05281 | PLB (fosfo Ser16/T17) Anticuerpo Policlonal de Conejo | Humano, Ratón, Rata | WB,IHC-P |
| AMRe05966 | Fosfo-Fosfolambana (S16) (3B11) Anticuerpo Monoclonal de Conejo | Humano, Ratón | WB |
| AMRe21423 | PRKACA Anticuerpo Monoclonal de Conejo | Humano, Ratón, Rata | WB,IHC,IF,IP,ELISA |
| AMM81861 | ATP2A1 Anticuerpo Monoclonal de Ratón | Humano, Ratón, Mono | WB,FC,ELISA |
| APS0635 | HRP-conjugado Policlonal Anti-Conejo IgG(H+L) Anticuerpo Secundario | Conejo | ELISA, WB, Dot blot |
| AMre80004 | GAPDH (12R9) Anticuerpo Monoclonal de Conejo | Humano, Ratón, Rata, Conejo, Perro, Mono | WB,ELISA |
| AMRe17748 | SERCA2 (13M14) Anticuerpo Monoclonal de Conejo | Humano, Ratón, Rata | WB,IHC-P,ICC/IF,FC,IF-P |
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Kit de Etiquetado de Anticuerpos
Referencias
- Hovnanian A. Bombas SERCA y enfermedades humanas. Subcell Biochem. 2007;45:337-63. [ PMID: 18193643].
- Odermatt A, Taschner PE, Khanna VK, et,al. Mutaciones en el gen codificante SERCA1, la ATPasa de retículo sarcoplasmático Ca2+ muscular rápido esquelético, están asociadas con enfermedad de Brody. Nat Genet. 1996 Oct;14(2):191-4.[ PMID: 8841193].
- Hawkins C, Xu A, Narayanan N. Comparación de los efectos de la quina dependiente de Ca2+/calmodulina asociada a membrana sobre la función de Ca(2+)-ATPasa en retículo sarcoplasmático muscular cardíaco y músculo esquelético lento. Mol Cell Biochem. 1995 Jan 26;142(2):131-8. [PMID: 7770065].
- Montminy M. Regulación transcripcional por cAMP. Annu Rev Biochem. 1997;66:807-22. doi: 10.1146/annurev.biochem.66.1.807. [PMID: 9242925].
- Dai S, Hall DD, Hell JW. Ensamblajes supramoleculares y regulación localizada de canales iónicos voltaje-dependientes. Physiol Rev. 2009 Abr;89(2):411-52. [PMID: 19342611].
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