Anticuerpo policlonal de conejo MMP-9
Conjugación: No conjugado
Anticuerpo policlonal de conejo
Aplicación
Reactividad
Humano, Ratón, Rata
Nombre del gen
MMP9
Almacenamiento
Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Resumen
| Nombre del producto | Anticuerpo policlonal de conejo MMP-9 |
| Descripción | Anticuerpo policlonal de conejo |
| Hospedador | Conejo |
| Reactividad | Humano, Ratón, Rata |
| Conjugación | No conjugado |
| Modificación | Sin modificar |
| isotipo | IgG |
| Clonalidad | Policlonal |
| Forma | Líquido |
| Concentración | No conjugado |
| Almacenamiento | Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación. |
| Envío | Bolsas de hielo. |
| Buffer | Líquido en PBS que contiene 50% de glicerol, 0,5% de proteína protectora y 0,02% de conservante de nuevo tipo N. |
| Purificación | Purificación por afinidad |
Información del antígeno
| Nombre del gen | MMP9 |
| Nombres alternativos | MMP9; CLG4B; Matrix metalloproteinase-9; MMP-9; 92 kDa gelatinase; 92 kDa type IV collagenase; Gelatinase B; GELB |
| Gene ID | 4318 |
| SwissProt ID | P14780 |
| Immunogen | El antisuero se produjo contra el péptido sintetizado derivado de la MMP-9 humana. Rango de AA: 651-700. |
Aplicación
| Aplicación | WB,IHC,ICC/IF,ELISA |
| Proporción de dilución | WB 1:500-1:2000,IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:100-1:300,ELISA 1:10000-1:20000 |
| Peso molecular | 78kDa |
Área de investigación
| Leukocyte transendothelial migration;Pathways in cancer;Bladder cancer; |
Antecedentes
| metalopeptidasa de matriz 9 (MMP9) Homo sapiens Las proteínas de la familia de las metaloproteinasas de matriz (MMP) participan en la degradación de la matriz extracelular en procesos fisiológicos normales, como el desarrollo embrionario, la reproducción y la remodelación tisular, así como en procesos patológicos, como la artritis y la metástasis. La mayoría de las MMP se secretan como proproteínas inactivas que se activan al ser escindidas por proteinasas extracelulares. La enzima codificada por este gen degrada los colágenos de tipo IV y V. Estudios en monos rhesus sugieren que la enzima participa en la movilización inducida por IL-8 de células progenitoras hematopoyéticas de la médula ósea, y estudios murinos sugieren un papel en la remodelación tisular asociada a tumores. [Proporcionado por RefSeq, jul. de 2008], actividad catalítica: escisión de gelatina tipo I y V y colágeno tipo IV y V., cofactor: se une a 2 iones de zinc por subunidad., cofactor: se une a 3 iones de calcio por subunidad., enfermedad: defectos en MMP9 pueden ser causa de susceptibilidad a la hernia discal lumbar (LDH) [MIM:603932]. La LDH es la causa predominante de lumbalgia y dolor unilateral en la pierna., dominio: la cisteína conservada presente en el motivo de cambio de cisteína se une al ion de zinc catalítico, inhibiendo así la enzima. La disociación de la cisteína del ion de zinc tras la liberación del péptido de activación activa la enzima., regulación enzimática: inhibida por la histatina-3 1/24 (histatina-5)., función: puede desempeñar un papel esencial en la proteólisis local de la matriz extracelular y en la migración leucocitaria. Podría desempeñar un papel en la resorción osteoclástica ósea. Escinde KiSS1 en un enlace Gly-|-Leu. Escinde el colágeno tipo IV y tipo V en fragmentos grandes de tres cuartos C-terminales y fragmentos más cortos de un cuarto N-terminales. Degrada la fibronectina, pero no la laminina ni el péptido Pz. Inducción: Activada por acetato de 4-aminofenilmercúrico y éster de forbol. Varios: En pacientes con artritis, esta enzima podría contribuir a la patogénesis de la destrucción articular y constituir un marcador útil del estado de la enfermedad. PTM: N- y O-glicosilada. PTM: El procesamiento del precursor produce diferentes formas activas de 64, 67 y 82 kDa. El procesamiento secuencial por MMP3 produce la metaloproteinasa de matriz-9 de 82 kDa. Similitud: Pertenece a la familia de las peptidasas M10A. Similitud: Contiene 3 dominios de fibronectina tipo II. Similitud: Contiene 4 dominios similares a la hemopexina. Subunidad: Existe como monómero, homodímero unido por enlaces disulfuro y como heterodímero con una proteína de 25 kDa. Los macrófagos y las líneas celulares transformadas producen únicamente la forma monomérica. Especificidad tisular: Producida por macrófagos alveolares y granulocitos normales. |
