Anticuerpo monoclonal de ratón caspasa-8(2G12)
Conjugación: No conjugado
Anticuerpo monoclonal de ratón
Aplicación
Reactividad
Humano, Ratón, Rata
Nombre del gen
CASP8
Almacenamiento
Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Resumen
| Nombre del producto | Anticuerpo monoclonal de ratón caspasa-8(2G12) |
| Descripción | Anticuerpo monoclonal de ratón |
| Hospedador | Ratón |
| Reactividad | Humano, Ratón, Rata |
| Conjugación | No conjugado |
| Modificación | Sin modificar |
| isotipo | IgG |
| Clonalidad | Monoclonal |
| Forma | Líquido |
| Concentración | No conjugado |
| Almacenamiento | Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación. |
| Envío | Bolsas de hielo. |
| Buffer | PBS, pH 7,4, que contiene 0,5% de proteína protectora, 0,02% de nuevo tipo conservante N como conservante y 50% de glicerol. |
| Purificación | Purificación por afinidad |
Información del antígeno
| Nombre del gen | CASP8 |
| Nombres alternativos | CASP8; MCH5; Caspase-8; CASP-8; Apoptotic cysteine protease; Apoptotic protease Mch-5; CAP4; FADD-homologous ICE/ced-3-like protease; FADD-like ICE; FLICE; ICE-like apoptotic protease 5; MORT1-associated ced-3 homolog; MACH |
| Gene ID | 841 |
| SwissProt ID | Q14790 |
| Immunogen | Proteína recombinante de la caspasa-8 |
Aplicación
| Aplicación | WB,IHC,ICC/IF |
| Proporción de dilución | WB 1:1000-1:2000,IHC 1:200-1:500,ICC/IF 1:100-1:200 |
| Peso molecular | 43,57kDa |
Área de investigación
| p53;Apoptosis_Inhibition;Apoptosis_Mitochondrial;Apoptosis_Overview;Toll_Like;NOD-like receptor;RIG-I-like receptor;Alzheimer's disease;Huntington's disease;Pathways in cancer;Viral myocarditis; |
Antecedentes
| Este gen codifica un miembro de la familia de las proteasas de ácido cisteína-aspártico (caspasas). La activación secuencial de las caspasas desempeña un papel central en la fase de ejecución de la apoptosis celular. Las caspasas existen como proenzimas inactivas compuestas por un prodominio, una subunidad grande de proteasa y una subunidad pequeña de proteasa. La activación de las caspasas requiere procesamiento proteolítico en residuos aspárticos internos conservados para generar una enzima heterodímera que consiste en las subunidades grande y pequeña. Esta proteína está involucrada en la muerte celular programada inducida por Fas y varios estímulos apoptóticos. El dominio efector de muerte similar a FADD N-terminal de esta proteína sugiere que puede interactuar con la proteína FADD que interactúa con Fas. Esta proteína se detectó en la fracción insoluble de la región cerebral afectada de pacientes con enfermedad de Huntington, pero no en aquellos de controles normales, lo que implicó el papel en enfermedades neurodegenerativas. Actividad catalítica múltiple: Requerimiento estricto de Asp en la posición P1 y secuencia de escisión preferida: (Leu/Asp/Val)-Glu-Thr-Asp-|-(Gly/Ser/Ala). Enfermedad: Defectos en CASP8 causan la deficiencia de caspasa-8 (CASP8D) [MIM:607271]. CASP8D es un trastorno similar al síndrome linfoproliferativo autoinmune (SLPA). Se caracteriza por linfadenopatía, esplenomegalia y apoptosis inducida por CD95 defectuosa en linfocitos de sangre periférica (LPS). Provoca defectos en la activación de los linfocitos T, los linfocitos B y las células asesinas naturales, lo que provoca inmunodeficiencia caracterizada por infecciones recurrentes del virus sinopulmonar y del herpes simple, y respuestas deficientes a la inmunización. Dominio: La isoforma 9 contiene una extensión N-terminal necesaria para la interacción con el complejo BCAP31. Función: La mayor parte de la proteasa aguas arriba de la cascada de activación de las caspasas es responsable de la muerte celular mediada por TNFRSF6/FAS e inducida por TNFRSF1A. La unión a la molécula adaptadora FADD la recluta hacia cualquiera de los receptores. El agregado resultante, denominado complejo de señalización inductor de muerte (DISC), realiza la activación proteolítica de CASP8. La enzima dimérica activa se libera entonces del DISC y queda libre para activar las proteasas apoptóticas aguas abajo. Es probable que los fragmentos proteolíticos del propéptido N-terminal (denominados CAP3, CAP5 y CAP6) se retengan en el DISC. Escinde y activa CASP3, CASP4, CASP6, CASP7, CASP9 y CASP10. Puede participar en las vías apoptóticas GZMB. Escinde ADPRT. Hidroliza el sustrato de molécula pequeña, Ac-Asp-Glu-Val-Asp-|-AMC. Posible diana de la proteína inhibidora de la muerte CRMA del virus de la viruela vacuna. Las isoformas 5, 6, 7 y 8 carecen del sitio catalítico y pueden interferir con la actividad proapoptótica del complejo. Información en línea: Base de datos de la mutación CASP8. Polimorfismo: Variaciones genéticas en CASP8 se asocian con un menor riesgo de cáncer de pulmón [MIM:211980] en una población de sujetos chinos Han. Las variaciones genéticas también se asocian con una disminución del riesgo de cáncer de otras formas, como el de esófago, gástrico, colorrectal, cervical y de mama, actuando de forma dosis-dependiente. PTM: La generación de las subunidades requiere la asociación con el complejo de señalización inductor de muerte (DISC), mientras que el procesamiento adicional probablemente se deba a la actividad autocatalítica de la proteasa activada. GZMB y CASP10 pueden estar involucrados en estos eventos de procesamiento. PTM: Se fosforila tras daño del ADN, probablemente por ATM o ATR. Similitud: Pertenece a la familia de las peptidasas C14A. Similitud: Contiene dos dominios DED (efectores de muerte). Subunidad: Heterotetrámero que consta de dos heterodímeros dispuestos en antiparalelo, cada uno formado por una subunidad de 18 kDa (p18) y otra de 10 kDa (p10). Interactúa con FADD, CFLAR y PEA15. La isoforma 9 interactúa en el retículo endoplasmático con un complejo que contiene BCAP31, BAP29, BCL2 y/o BCL2L1. Interactúa con TNFAIP8L2. Especificidad tisular: Las isoformas 1, 5 y 7 se expresan en una amplia variedad de tejidos. Su máxima expresión se encuentra en leucocitos de sangre periférica, bazo, timo e hígado. Apenas detectable en cerebro, testículos y músculo esquelético. |
