Anticuerpo policlonal de conejo tPA
Conjugación: No conjugado
Anticuerpo policlonal de conejo
Aplicación
Reactividad
Humano, Ratón, Rata
Nombre del gen
PLAT
Almacenamiento
Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Resumen
| Nombre del producto | Anticuerpo policlonal de conejo tPA |
| Descripción | Anticuerpo policlonal de conejo |
| Hospedador | Conejo |
| Reactividad | Humano, Ratón, Rata |
| Conjugación | No conjugado |
| Modificación | Sin modificar |
| isotipo | IgG |
| Clonalidad | Policlonal |
| Forma | Líquido |
| Concentración | No conjugado |
| Almacenamiento | Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación. |
| Envío | Bolsas de hielo. |
| Buffer | Líquido en PBS que contiene 50% de glicerol, 0,5% de proteína protectora y 0,02% de conservante de nuevo tipo N. |
| Purificación | Purificación por afinidad |
Información del antígeno
| Nombre del gen | PLAT |
| Nombres alternativos | PLAT; Tissue-type plasminogen activator; t-PA; t-plasminogen activator; tPA; Alteplase; Reteplase |
| Gene ID | 5327 |
| SwissProt ID | P00750 |
| Immunogen | El antisuero se produjo contra el péptido sintetizado derivado del tPA humano. Rango de AA: 38-87. |
Aplicación
| Aplicación | WB,ELISA |
| Proporción de dilución | WB 1:500-1:2000,ELISA 1:5000-1:20000 |
| Peso molecular | 63kDa |
Área de investigación
| Complement and coagulation cascades; |
Antecedentes
| Este gen codifica el activador tisular del plasminógeno, una serina proteasa secretada que convierte la proenzima plasminógeno en plasmina, una enzima fibrinolítica. La preproproteína codificada es procesada proteolíticamente por la plasmina o la tripsina para generar cadenas pesadas y ligeras. Estas cadenas se asocian mediante enlaces disulfuro para formar la enzima heterodímera. Esta enzima participa en la migración celular y la remodelación tisular. El aumento de la actividad enzimática causa hiperfibrinólisis, que se manifiesta como sangrado excesivo, mientras que la disminución de la actividad conduce a hipofibrinólisis, que puede provocar trombosis o embolia. El empalme alternativo de este gen da lugar a múltiples variantes de transcripción, al menos una de las cuales codifica una isoforma que se procesa proteolíticamente. [proporcionado por RefSeq, enero de 2016], actividad catalítica: escisión específica del enlace Arg-|-Val en el plasminógeno para formar plasmina., enfermedad: el aumento de la actividad de TPA es la causa de la hiperfibrinólisis [MIM:173370]. La hiperfibrinólisis conduce a un sangrado excesivo. La liberación defectuosa de TPA causa hipofibrinólisis, lo que conduce a trombosis o embolia. Dominio: Tanto el dominio FN1 como los dominios similares a EGF son importantes para la unión a LRP1. Dominio: Tanto el dominio FN1 como uno de los dominios kringle son necesarios para la unión a la fibrina. Dominio: El dominio FN1 media la unión a la anexina A2. Dominio: El segundo dominio kringle participa en la unión a la citoqueratina-8 y al sitio de unión de la superficie celular endotelial. Función: Convierte el abundante, pero inactivo, zimógeno plasminógeno en plasmina mediante la hidrolización de un único enlace Arg-Val en el plasminógeno. Al controlar la proteólisis mediada por plasmina, desempeña un papel importante en la remodelación y degradación tisular, la migración celular y muchos otros eventos fisiopatológicos. Desempeña un papel directo en la facilitación de la migración neuronal.,información en línea:Información clínica sobre Activase,información en línea:Información clínica sobre Retavase,información en línea:Base de datos de polimorfismos y mutaciones humanas de Singapur,información en línea:Entrada del activador del plasminógeno tisular,farmacéutico:Disponible con los nombres Activase (Genentech) y Retavase (Centocor y Roche) [Retavase es un fragmento de TPA que contiene kringle 2 y el dominio de la proteasa; también se conocía como BM 06.022]. Utilizado en infarto agudo de miocardio (IAM), accidente cerebrovascular isquémico agudo (ACV) y embolia pulmonar (EP) para iniciar la fibrinólisis., PTM: Se estudió la caracterización del glicano O-ligado en la línea celular de melanoma de Bowes., PTM: La glicosilación diferencial celular específica por N da lugar a dos glicoformas, tipo I (glicosilada en Asn-219) y tipo II (no glicosilada en Asn-219). La glicoforma monocatenaria tipo I se convierte con menos facilidad en la forma bicatenaria por la plasmina, y la glicoforma bicatenaria tipo I tiene una actividad menor que la glicoforma bicatenaria tipo II en presencia de fibrina., PTM: N-glicosilación de Asn-152; El glicano oligomanosídico unido participa en la interacción con el receptor de manosa. PTM: La enzima monocatenaria, casi completamente activa, puede procesarse posteriormente a una forma bicatenaria completamente activa mediante una escisión catalizada por plasmina, calicreína tisular o factor Xa tras la Arg-310. Similitud: Pertenece a la familia de las peptidasas S1. Contiene un dominio similar al EGF. Contiene un dominio de fibronectina tipo I. Contiene un dominio de peptidasa S1. Contiene dos dominios kringle. Subunidad: Heterodímero de las cadenas A y B, unido por un enlace disulfuro. Se une a la fibrina con alta afinidad. Esta interacción aumenta la eficiencia catalítica de la enzima entre 100 y 1000 veces, debido a un aumento de la afinidad por el plasminógeno. De forma similar, la unión a la heparina aumenta la activación del plasminógeno. Se une a la anexina A2, la citoqueratina-8, la fibronectina y la laminina. Se une al receptor de manosa y a la proteína relacionada con el receptor de lipoproteínas de baja densidad (LRP1); estas proteínas participan en la depuración del TPA. Sin embargo, interacciones no identificadas en las células endoteliales y las células musculares lisas vasculares (CMLV) provocan una estimulación de 100 veces la activación del plasminógeno. Además, la unión a las CMLV reduce 30 veces la inhibición del TPA por PAI-1. Se une a LRP1B; la unión es seguida por internalización y degradación. Especificidad tisular: Se sintetiza en numerosos tejidos (incluidos tumores) y se secreta en la mayoría de los fluidos corporales extracelulares, como el plasma, el fluido uterino, la saliva, el fluido crevicular gingival, las lágrimas, el fluido seminal y la leche. |
