Anticuerpo policlonal de conejo antisaposina
Conjugación: No conjugado
Anticuerpo policlonal de conejo
Aplicación
Reactividad
Humano, Rata, Ratón
Nombre del gen
PSAP
Almacenamiento
Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Resumen
| Nombre del producto | Anticuerpo policlonal de conejo antisaposina |
| Descripción | Anticuerpo policlonal de conejo |
| Hospedador | Conejo |
| Reactividad | Humano, Rata, Ratón |
| Conjugación | No conjugado |
| Modificación | Sin modificar |
| isotipo | IgG |
| Clonalidad | Policlonal |
| Forma | Líquido |
| Concentración | No conjugado |
| Almacenamiento | Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación. |
| Envío | Bolsas de hielo. |
| Buffer | Líquido en PBS que contiene 50% de glicerol, 0,5% de proteína protectora y 0,02% de conservante de nuevo tipo N. |
| Purificación | Purificación por afinidad |
Información del antígeno
| Nombre del gen | PSAP |
| Nombres alternativos | PSAP; GLBA; SAP1; Proactivator polypeptide |
| Gene ID | 5660 |
| SwissProt ID | P07602 |
| Immunogen | El antisuero se elaboró contra el péptido sintetizado derivado de la PSAP humana. Rango de AA: 307-356. |
Aplicación
| Aplicación | WB,IHC,ICC/IF,ELISA |
| Proporción de dilución | WB 1:500-1:2000,IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:50-1:200,ELISA 1:10000-1:20000 |
| Peso molecular | 58kDa |
Área de investigación
| Lysosome; |
Antecedentes
| Este gen codifica una preproproteína altamente conservada que se procesa proteolíticamente para generar cuatro productos de escisión principales, incluyendo las saposinas A, B, C y D. Cada dominio de la proteína precursora tiene aproximadamente 80 residuos de aminoácidos de longitud con una colocación casi idéntica de residuos de cisteína y sitios de glicosilación. Las saposinas A-D se localizan principalmente en el compartimento lisosomal donde facilitan el catabolismo de los glicoesfingolípidos con grupos oligosacáridos cortos. La proteína precursora existe tanto como una proteína secretora como una proteína integral de membrana y tiene actividades neurotróficas. Las mutaciones en este gen se han asociado con la enfermedad de Gaucher y la leucodistrofia metacromática. El empalme alternativo da como resultado múltiples variantes de transcripción, al menos una de las cuales codifica una isoforma que se procesa proteolíticamente. [Proporcionado por RefSeq, febrero de 2016], productos alternativos: Parecen existir isoformas adicionales, enfermedad: Los defectos en la PSAP causan la deficiencia combinada de saposina (CSAPD) [MIM:611721]; también conocida como deficiencia de prosaposina. La CSAPD se debe a la ausencia de todas las saposinas, lo que provoca un trastorno de almacenamiento mortal con hepatoesplenomegalia y afectación neurológica grave., enfermedad: Los defectos en la región de saposina A de la PSAP causan la enfermedad de Krabbe atípica (AKRD) [MIM:611722]. La AKRD es un trastorno del metabolismo de la galactosilceramida. Las características de la AKRD incluyen encefalopatía progresiva y mielinización anormal en la sustancia blanca cerebral similar a la enfermedad de Krabbe.,Enfermedad:Los defectos en la región de saposina B del PSAP son la causa de una variante de leucodistrofia metacromática (MLD) [MIM:249900].,Enfermedad:Los defectos en la región de saposina C del PSAP son la causa de la enfermedad de Gaucher atípica (AGD) [MIM:610539]. Los individuos afectados tienen una marcada acumulación de glucosilceramida en el bazo sin tener una deficiencia de glucosilceramida-beta glucosidasa característica de la enfermedad de Gaucher clásica, un trastorno de almacenamiento lisosomal.,Enfermedad:Los defectos en la región saposina-D de PSAP son la causa de una variante de la enfermedad de Tay-Sachs (GM2-gangliosidosis).,Función:La saposina-A y la saposina-C estimulan la hidrólisis de la glucosilceramida por la beta-glucosilceramidasa (EC 3.2.1.45) y de la galactosilceramida por la beta-galactosilceramidasa (EC 3.2.1.46). La saposina C aparentemente actúa combinándose con la enzima y el lípido ácido para formar un complejo activado, en lugar de solubilizar el sustrato. Función: La saposina B estimula la hidrólisis del sulfato de galacto-cerebrósido por la arilsulfatasa A (EC 3.1.6.8), los gangliósidos GM1 por la beta-galactosidasa (EC 3.2.1.23) y la globotriaosilceramida por la alfa-galactosidasa A (EC 3.2.1.22). La saposina B forma un complejo solubilizante con los sustratos de las hidrolasas de esfingolípidos. Función: La saposina D es un activador específico de la fosfodiesterasa de la esfingomielina (EC 3.1.4.12). Función: La degradación lisosomal de los esfingolípidos se produce mediante la acción secuencial de hidrolasas específicas. Algunas de estas enzimas requieren proteínas no enzimáticas de baja masa molecular específicas: las proteínas activadoras de los esfingolípidos (coproteínas).,Varios:La saposina B se copurifica con 1 molécula de fosfatidiletanolamina.,PTM:Los glicanos unidos a N muestran un alto grado de microheterogeneidad.,PTM:El residuo único extendido Saposin-B-Val solo se encuentra en el 5% de las cadenas.,PTM:Este precursor se procesa proteolíticamente en 4 péptidos pequeños, que son similares entre sí y son proteínas activadoras de la esfingolípido hidrolasa.,Similitud:Contiene 2 dominios de tipo saposina A.,Similitud:Contiene 4 dominios de tipo saposina B.,Subunidad:La saposina B es un homodímero. |
