Anticuerpo policlonal de conejo PSGL-1
Conjugación: No conjugado
Anticuerpo policlonal de conejo
Aplicación
Reactividad
Humano, Rata, Ratón
Nombre del gen
SELPLG
Almacenamiento
Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Resumen
| Nombre del producto | Anticuerpo policlonal de conejo PSGL-1 |
| Descripción | Anticuerpo policlonal de conejo |
| Hospedador | Conejo |
| Reactividad | Humano, Rata, Ratón |
| Conjugación | No conjugado |
| Modificación | Sin modificar |
| isotipo | IgG |
| Clonalidad | Policlonal |
| Forma | Líquido |
| Concentración | No conjugado |
| Almacenamiento | Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación. |
| Envío | Bolsas de hielo. |
| Buffer | Líquido en PBS que contiene 50% de glicerol, 0,5% de proteína protectora y 0,02% de conservante de nuevo tipo N. |
| Purificación | Purificación por afinidad |
Información del antígeno
| Nombre del gen | SELPLG |
| Nombres alternativos | SELPLG; P-selectin glycoprotein ligand 1; PSGL-1; Selectin P ligand; CD162 |
| Gene ID | 6404 |
| SwissProt ID | Q14242 |
| Immunogen | El antisuero se produjo contra el péptido sintetizado derivado de la región N-terminal del SELPLG humano. Rango de AA: 1-50. |
Aplicación
| Aplicación | WB,IHC,ICC/IF,ELISA |
| Proporción de dilución | WB 1:500-1:2000,IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:50-1:200,ELISA 1:5000-1:20000 |
| Peso molecular | 45 110kDa(glycosylated) |
Área de investigación
| Cell adhesion molecules (CAMs); |
Antecedentes
| Este gen codifica una glicoproteína que funciona como un contrarreceptor de alta afinidad para las moléculas de adhesión celular P-, E- y L-selectinas expresadas en células mieloides y linfocitos T estimulados. Como tal, esta proteína desempeña un papel crítico en el tráfico leucocitario durante la inflamación mediante la fijación de leucocitos a plaquetas activadas o endotelios que expresan selectinas. Esta proteína requiere dos modificaciones postraduccionales, la sulfatación de tirosina y la adición del tetrasacárido sialil Lewis x (sLex) a sus glicanos O-ligados, para su actividad de unión de alta afinidad. La expresión aberrante de este gen y los polimorfismos en él se asocian con defectos en la respuesta inmune innata y adaptativa. El empalme alterno produce múltiples variantes de transcripción. [Proporcionado por RefSeq, abril de 2011], Función: Un glicano tipo SLe(x) que, mediante interacciones de alta afinidad dependientes del calcio con las selectinas E, P y L, media el rápido desplazamiento de los leucocitos sobre las superficies vasculares durante las etapas iniciales de la inflamación. El PSGL1 es crucial para la captura inicial de leucocitos. Información en línea: Entrada del ligando 1 de la glucoproteína P-selectina. PTM: Presenta oligosacáridos complejos, core-2, sialilados y fucosilados, con enlaces O, al menos algunos de los cuales parecen contener poli-N-acetil-lactosamina con diversos grados de sustitución. Principalmente formas disialiladas o neutras del tetrasacárido core-2, Galbeta1-->4GlcNAcbeta1-->6(Galbeta1-->3)GalNAcOH. La proporción GlcN:GalN es de aproximadamente 2:1 y la proporción Man:Fuc de 3:5. Contiene aproximadamente un 14 % de fucosa con enlace alfa-1,3 presente en dos formas: una especie es un glicano disialilado y monofucosilado, y la otra, un glicano monosialilado y trifucosilado con una cadena principal de polilactosamina. Las formas fucosiladas portan el antígeno de Lewis y son importantes para la interacción con las selectinas y para la función del rodamiento leucocitario. La modificación que contiene el glicano sialil Lewis X se encuentra en Thr-57. No contiene O-glicanos sulfatados. Presenta algo de N-glicosilación. La sulfatación de PTM, junto con el glicano que contiene SLe(x), es necesaria para la unión de las selectinas P y L. La unión de alta afinidad de la P-selectina requiere preferentemente el isómero sulfatado tanto en la Tyr-48 como en la Tyr-51, mientras que la unión de la L-selectina requiere predominantemente la sulfatación en la Tyr-51, con la sulfatación en la Tyr-48 desempeñando solo un papel menor. Estas sulfaciones desempeñan un papel importante en el reclutamiento de neutrófilos mediado por la L-selectina y la P-selectina, y en el rodamiento leucocitario.,subunidad:Homodímero; unido por disulfuro. La interacción con las P-, E- y L-selectinas, a través de sus dominios lectina/EGF, es necesaria para promover el reclutamiento y el rodamiento leucocitario. Estas interacciones requieren la modificación del glicano sialil Lewis X, pero existe una dependencia diferente para las sulfaciones de tirosina. La sulfatación en la Tyr-51 de PSGL1 es más importante para la unión de alta afinidad de la L-selectina/SELL, mientras que la P-selectina/SELP requiere la sulfatación en la Tyr-48. La E-selectina/SELE se une con mucha menor afinidad y requiere el epítopo sLe(x), pero aparentemente no la sulfatación de tirosina. La dimerización no parece ser necesaria para la unión de la P-selectina/SELP. Interactúa con SNX20. Especificidad tisular: Se expresa en neutrófilos, monocitos y la mayoría de los linfocitos. |
