Anticuerpo monoclonal de ratón HSP70(3G10)

Conjugación: No conjugado

Anticuerpo monoclonal de ratón

Aplicación

IHC ICC/IF ELISA WB,IHC,ICC/IF

Reactividad

Humano, Ratón, Rata

Nombre del gen

HSPA1L/HSPA1A

Almacenamiento

Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.

Resumen

Nombre del producto	Anticuerpo monoclonal de ratón HSP70(3G10)
Descripción	Anticuerpo monoclonal de ratón
Hospedador	Ratón
Reactividad	Humano, Ratón, Rata
Conjugación	No conjugado
Modificación	Sin modificar
isotipo	IgG
Clonalidad	Monoclonal
Forma	Líquido
Concentración	No conjugado
Almacenamiento	Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Envío	Bolsas de hielo.
Buffer	PBS, pH 7,4, que contiene 0,5% de proteína protectora, 0,02% de nuevo tipo conservante N como conservante y 50% de glicerol.
Purificación	Purificación por afinidad

Información del antígeno

Nombre del gen	HSPA1L/HSPA1A
Nombres alternativos	-
Gene ID	3305/3303/3304
SwissProt ID	P34931/P08107
Immunogen	Péptido sintético de HSP70

Aplicación

Aplicación	WB,IHC,ICC/IF
Proporción de dilución	WB 1:1000-1:2000,IHC 1:50-1:300,ICC/IF 1:100-1:200
Peso molecular	70kDa

Área de investigación

Spliceosome;MAPK_ERK_Growth;MAPK_G_Protein;Endocytosis;Antigen processing and presentation;

Antecedentes

Este gen codifica una proteína de choque térmico de 70 kDa. Junto con otras proteínas de choque térmico, esta proteína estabiliza las proteínas existentes contra la agregación y media el plegamiento de las proteínas recién traducidas en el citosol y en los orgánulos. El gen se localiza en la región de clase III del complejo mayor de histocompatibilidad, en un grupo con dos genes estrechamente relacionados que también codifican isoformas de la proteína de choque térmico de 70 kDa. [Proporcionado por RefSeq, julio de 2008] Función: En cooperación con otras chaperonas, las Hsp70 estabilizan las proteínas preexistentes contra la agregación y median el plegamiento de los polipéptidos recién traducidos tanto en el citosol como en los orgánulos. Estas chaperonas participan en todos estos procesos gracias a su capacidad para reconocer conformaciones no nativas de otras proteínas. Se unen a segmentos peptídicos extendidos con un carácter hidrófobo neto expuesto por polipéptidos durante la traducción y la translocación de membrana, o después de un daño inducido por estrés.,inducción:No inducida por choque térmico.,similitud:Pertenece a la familia de proteínas de choque térmico 70.,especificidad tisular:Expresada en espermátidas.