Anticuerpo policlonal de conejo HSF1
Conjugación: No conjugado
Anticuerpo policlonal de conejo
Aplicación
Reactividad
Humano, Ratón
Nombre del gen
HSF1
Almacenamiento
Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Resumen
| Nombre del producto | Anticuerpo policlonal de conejo HSF1 |
| Descripción | Anticuerpo policlonal de conejo |
| Hospedador | Conejo |
| Reactividad | Humano, Ratón |
| Conjugación | No conjugado |
| Modificación | Sin modificar |
| isotipo | IgG |
| Clonalidad | Policlonal |
| Forma | Líquido |
| Concentración | No conjugado |
| Almacenamiento | Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación. |
| Envío | Bolsas de hielo. |
| Buffer | Líquido en PBS que contiene 50% de glicerol, 0,5% de proteína protectora y 0,02% de conservante de nuevo tipo N. |
| Purificación | Purificación por afinidad |
Información del antígeno
| Nombre del gen | HSF1 |
| Nombres alternativos | HSF1; HSTF1; Heat shock factor protein 1; HSF 1; Heat shock transcription factor 1; HSTF 1 |
| Gene ID | 3297 |
| SwissProt ID | Q00613 |
| Immunogen | El antisuero se produjo contra el péptido sintetizado derivado del HSF1 humano. Rango de AA: 270-319. |
Aplicación
| Aplicación | WB,IHC,ICC/IF,ELISA |
| Proporción de dilución | WB 1:500-1:2000,IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:200-1:1000,ELISA 1:5000-1:20000 |
| Peso molecular | 82kDa |
Área de investigación
| SAPK_JNK |
Antecedentes
| factor de transcripción de choque térmico 1 (HSF1) Homo sapiens El producto de este gen es un factor de transcripción que se induce rápidamente después del estrés térmico y se une a los elementos promotores de choque térmico (HSE). Esta proteína desempeña un papel en la regulación de la longevidad. La expresión de este gen es reprimida por fosforilación, que promueve la unión por la proteína de choque térmico 90. [proporcionado por RefSeq, agosto de 2016], función: proteína de unión al ADN que se une específicamente a los elementos promotores de choque térmico (HSE) y activa la transcripción. En eucariotas superiores, HSF no puede unirse al HSE a menos que las células sean sometidas a choque térmico., PTM: fosforilada en múltiples residuos de serina, un subconjunto de los cuales está involucrado en la regulación relacionada con el estrés de la activación de la transcripción. La fosforilación constitutiva reprime la actividad transcripcional a temperaturas normales. Los niveles aumentan en residuos específicos del choque térmico y mejoran la actividad de transactivación de HSF1. La fosforilación en Ser-307 desreprime la activación en el estrés térmico y en combinación con la fosforilación de Ser-303 parece estar involucrada en la recuperación después del estrés térmico. Fosforilada en Ser-230 por CAMK2, in vitro. El cadmio también mejora la fosforilación en este sitio. La fosforilación en Ser-303 es un prerrequisito para la sumoilación de HSF1. La fosforilación en Ser-121 inhibe la transactivación y promueve la unión de HSP90. La fosforilación en Thr-142 también media la actividad transcripcional inducida por calor.,PTM:Sumoilada POR SUMO1 Y SUMO2 en choque térmico. La sumoilación inducible por calor ocurre después de 15 minutos de choque térmico, después de lo cual los niveles disminuyen y a las 4 horas, los niveles vuelven a los niveles de control. La sumoilación no tiene efecto sobre la unión de HSE ni sobre la actividad transcripcional. La fosforilación en Ser-303 es un prerrequisito para la sumoilación. Similitud: Pertenece a la familia HSF. Ubicación subcelular: Citoplasmática durante el crecimiento normal. Al activarse, se transloca a gránulos de estrés nuclear. Se colocaliza con SUMO1 en gránulos de estrés nuclear. Subunidad: Monómero. En condiciones normales, interactúa con HSP90AA1 en el complejo multichaperona HSP90; la interacción previene la trimerización y la activación de HSF1. Al activarse por estrés térmico o por otros factores como iones metálicos, HSF1 se libera del complejo, se homotrimeriza, se hiperfosforila y se transloca al núcleo donde, posteriormente, puede activar la transcripción. Se une al complejo a través del dominio regulador. Interactúa con SYMPK y CSTF2 en células sometidas a estrés térmico. Interactúa con FKBP4 en el complejo multichaperona HSP90; la interacción es independiente del estado de fosforilación de HSF1. Interactúa con MAPKAPK2., |
