Anticuerpo policlonal de conejo ERdj3

Anticuerpo policlonal de conejo ERdj3

Cat: APRab10584
Tamaño:20μL Precio:$99
Tamaño:50μL Precio:$118
Tamaño:100μL Precio:$220
Tamaño:200μL Precio:$380
Aplicación:WB,IHC,ICC/IF,ELISA
Reactividad:Humano, Ratón, Rata
Conjugado:No conjugado
Conjugados opcionales: Biotina, FITC (gratis). Ver otros 26 conjugados.

Nombre del gen:DNAJB11
Category: Polyclonal Antibody Tags: , , , , , , , ,
Anticuerpo policlonal de conejo ERdj3
Conjugación: No conjugado
Anticuerpo policlonal de conejo
Aplicación
IHC  ICC/IF  ELISA WB,IHC,ICC/IF,ELISA
Reactividad
Humano, Ratón, Rata
Nombre del gen
DNAJB11
Almacenamiento
Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Resumen
Nombre del producto Anticuerpo policlonal de conejo ERdj3
Descripción Anticuerpo policlonal de conejo
Hospedador Conejo
Reactividad Humano, Ratón, Rata
Conjugación No conjugado
Modificación Sin modificar
isotipo IgG
Clonalidad Policlonal
Forma Líquido
Concentración No conjugado
Almacenamiento Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Envío Bolsas de hielo.
Buffer Líquido en PBS que contiene 50% de glicerol, 0,5% de proteína protectora y 0,02% de conservante de nuevo tipo N.
Purificación Purificación por afinidad
Información del antígeno
Nombre del gen DNAJB11
Nombres alternativos DNAJB11; EDJ; ERJ3; HDJ9; PSEC0121; DnaJ homolog subfamily B member 11; APOBEC1-binding protein 2; ABBP-2; DnaJ protein homolog 9; ER-associated DNAJ; ER-associated Hsp40 co-chaperone; ER-associated dnaJ protein 3; ERdj3; ERj3p; HEDJ; Human
Gene ID 51726
SwissProt ID Q9UBS4
Immunogen El antisuero se produjo contra el péptido sintetizado derivado del ADN humano JB11. Rango de AA: 31-80.
Aplicación
Aplicación WB,IHC,ICC/IF,ELISA
Proporción de dilución WB 1:500-1:2000,IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:50-1:200,ELISA 1:10000-1:20000
Peso molecular 40kDa
Área de investigación
Antecedentes
Este gen codifica una glicoproteína soluble del lumen del retículo endoplasmático (RE) que funciona como cochaperona de la proteína de unión a inmunoglobulina, una chaperona de proteína de choque térmico de 70 kilodaltons necesaria para el plegamiento y ensamblaje adecuados de proteínas en el RE. La proteína codificada contiene un dominio J altamente conservado de aproximadamente 70 aminoácidos con un motivo His-Pro-Asp (HPD) característico y puede regular la actividad de la proteína de unión a inmunoglobulina estimulando la actividad de la ATPasa. [proporcionado por RefSeq, marzo de 2014], precaución: PubMed: 11584023 informó una ubicación subcelular citosólica y nuclear. Este resultado se obtuvo utilizando una construcción marcada con GFP en el extremo N-terminal que probablemente afectó la orientación dirigida por el péptido señal al RE. En consecuencia, la relevancia in vivo de la interacción observada con APOBEC1, una proteína nuclear, es dudosa. Esto es cierto para la interacción con PWP1.,función:Sirve como cochaperona para HSPA5. Se une directamente tanto a las proteínas desplegadas que son sustratos para ERAD como a las cadenas peptídicas desplegadas nacientes, pero se disocia del complejo proteico desplegada-HSPA5 antes de que se complete el plegamiento. Puede ayudar a reclutar HSPA5 y otras chaperonas al sustrato. Estimula la actividad de la ATPasa de HSPA5.,inducción:Por agentes inductores de estrés del RE, como la tapsigargina y la tunicamicina.,PTM:Contiene carbohidratos sensibles a Endo H con alto contenido de manosa.,PTM:Cys-169, Cys-171, Cys-193 y Cys-196 forman enlaces disulfuro intramoleculares. Se desconoce el socio preferencial para cada Cys.,PTM:Se informó (PubMed:17525332) que Thr-188 se fosforila tras daño del ADN por ATM o ATR; Sin embargo, dado que se ha demostrado que esta posición se encuentra en el lumen del RE, no se ha demostrado su relevancia in vivo. Similitud: Contiene un dominio J. Ubicación subcelular: Asociado a la membrana del RE en una construcción marcada con epítopo en el extremo C-terminal. Subunidad: Forma parte de un gran complejo multiproteico de chaperona que comprende CABP1, DNAJB11, HSP90B1, HSPA5, HYOU, PDIA2, PDIA4, PPIB, SDF2L1, UGT1A1 y cantidades muy pequeñas de ERP29, pero no, o en niveles muy bajos, CALR ni CANX. Se une a sustratos desnaturalizados de forma independiente del ATP. Interactúa a través del dominio J con HSPA5 de forma dependiente del ATP. Especificidad tisular: Ampliamente expresado.
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