Anticuerpo policlonal de conejo cristalina-αB
Conjugación: No conjugado
Anticuerpo policlonal de conejo
Aplicación
Reactividad
Humano, Ratón, Rata
Nombre del gen
CRYAB
Almacenamiento
Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Resumen
| Nombre del producto | Anticuerpo policlonal de conejo cristalina-αB |
| Descripción | Anticuerpo policlonal de conejo |
| Hospedador | Conejo |
| Reactividad | Humano, Ratón, Rata |
| Conjugación | No conjugado |
| Modificación | Sin modificar |
| isotipo | IgG |
| Clonalidad | Policlonal |
| Forma | Líquido |
| Concentración | No conjugado |
| Almacenamiento | Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación. |
| Envío | Bolsas de hielo. |
| Buffer | Líquido en PBS que contiene 50% de glicerol, 0,5% de proteína protectora y 0,02% de conservante de nuevo tipo N. |
| Purificación | Purificación por afinidad |
Información del antígeno
| Nombre del gen | CRYAB |
| Nombres alternativos | CRYAB; CRYA2; Alpha-crystallin B chain; Alpha(B)-crystallin; Heat shock protein beta-5; HspB5; Renal carcinoma antigen NY-REN-27; Rosenthal fiber component |
| Gene ID | 1410 |
| SwissProt ID | P02511 |
| Immunogen | El antisuero se produjo contra el péptido sintetizado derivado del CRYAB humano. Rango de AA: 10-59. |
Aplicación
| Aplicación | WB,IHC,ICC/IF,ELISA |
| Proporción de dilución | WB 1:500-1:2000,IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:50-1:200,ELISA 1:5000-1:10000 |
| Peso molecular | 24kDa |
Área de investigación
| Signal Transduction |
Antecedentes
| Las cristalinas del cristalino de los mamíferos se dividen en las familias alfa, beta y gamma. Las alfa cristalinas se componen de dos productos génicos: alfa-A y alfa-B, para ácido y básico, respectivamente. Las alfa cristalinas pueden ser inducidas por choque térmico y son miembros de la familia de proteínas pequeñas de choque térmico (HSP20). Actúan como chaperonas moleculares, aunque no renaturalizan las proteínas ni las liberan como una verdadera chaperona; en cambio, las mantienen en grandes agregados solubles. Las modificaciones postraduccionales disminuyen la capacidad de chaperona. Estos agregados heterogéneos constan de 30 a 40 subunidades; las subunidades alfa-A y alfa-B tienen una proporción de 3:1, respectivamente. Dos funciones adicionales de las alfa cristalinas son la actividad autoquinasa y la participación en la arquitectura intracelular. La proteína codificada se ha identificado como una proteína de pluripotencialidad debido a su capacidad para distinguir mecánicamente la enfermedad: Las cristalinas no se renuevan a medida que el cristalino envejece, lo que ofrece amplias oportunidades para modificaciones u oxidaciones postraduccionales. Estas modificaciones pueden cambiar las propiedades de solubilidad de las cristalinas y favorecer la catarata senil. Los defectos en CRYAB son la causa de la cristalinopatía alfa-B [MIM:608810]. La cristalinopatía alfa-B es una forma autosómica dominante de miopatía relacionada con la desmina (DRM) que provoca debilidad de los músculos proximales y distales de las extremidades (incluidos los músculos del cuello, la velofaringe y el tronco), signos de miocardiopatía y cataratas. Se han descrito pacientes con miopatía progresiva caracterizada por degeneración miofibrilar que comienza en el disco Z. Las mutaciones truncan el dominio C-terminal esencial de la proteína requerida para la función de chaperona.,Enfermedad:Observada como proteína de fibra de Rosenthal en el tejido cerebral de pacientes con enfermedad de Alexander.,Función:Puede contribuir a la transparencia y al índice de refracción del cristalino.,Espectrometría de masas: PubMed:10930324,Espectrometría de masas: PubMed:8175657,Espectrometría de masas:Con 1 grupo fosfato PubMed:10930324,Espectrometría de masas:Con 1 grupo fosfato PubMed:8175657,Espectrometría de masas:Con 2 grupos fosfato PubMed:8175657,Similitud:Pertenece a la familia de proteínas de choque térmico pequeñas (HSP20).,Subunidad:Se agrega con proteínas homólogas, incluidas CRYAA y la proteína de choque térmico pequeña HSPB1, para formar grandes complejos heteroméricos. Interactúa con HSPBAP1 y TTN/titina., especificidad tisular: cristalino y otros tejidos. |
