Anticuerpo policlonal de conejo Crk II (fosfo Tyr221)
Conjugación: No conjugado
Anticuerpo policlonal de conejo
Aplicación
Reactividad
Humano, Ratón, Rata, Mono
Nombre del gen
CRK
Almacenamiento
Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Resumen
| Nombre del producto | Anticuerpo policlonal de conejo Crk II (fosfo Tyr221) |
| Descripción | Anticuerpo policlonal de conejo |
| Hospedador | Conejo |
| Reactividad | Humano, Ratón, Rata, Mono |
| Conjugación | No conjugado |
| Modificación | Fosforilado |
| isotipo | IgG |
| Clonalidad | Policlonal |
| Forma | Líquido |
| Concentración | No conjugado |
| Almacenamiento | Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación. |
| Envío | Bolsas de hielo. |
| Buffer | Líquido en PBS que contiene 50% de glicerol, 0,5% de proteína protectora y 0,02% de conservante de nuevo tipo N. |
| Purificación | Purificación por afinidad |
Información del antígeno
| Nombre del gen | CRK |
| Nombres alternativos | CRK; Adapter molecule crk; Proto-oncogene c-Crk; p38 |
| Gene ID | 1398 |
| SwissProt ID | P46108 |
| Immunogen | El antisuero se produjo contra el péptido sintetizado derivado de CrkII humana alrededor del sitio de fosforilación de Tyr221. Rango de AA: 187-236. |
Aplicación
| Aplicación | WB,ICC/IF,ELISA |
| Proporción de dilución | WB 1:500-1:2000,ICC/IF 1:200-1:1000,ELISA 1:20000-1:40000 |
| Peso molecular | 40kDa |
Área de investigación
| MAPK_ERK_Growth;MAPK_G_Protein;ErbB_HER;Chemokine;Focal adhesion;Fc gamma R-mediated phagocytosis;Neurotrophin;Regulates Actin and Cytoskeleton;Insulin_Receptor;Pathways in cancer;Renal cell carcinoma;Chronic myeloid leukemia; |
Antecedentes
| Este gen codifica un miembro de una familia de proteínas adaptadoras que se une a varias proteínas fosforiladas en tirosina. El producto de este gen posee varios dominios SH2 y SH3 (dominios de homología src) y participa en diversas vías de señalización, reclutando proteínas citoplasmáticas en la proximidad de la tirosina quinasa mediante la interacción SH2-fosfotirosina. El dominio SH2 N-terminal de esta proteína funciona como un regulador positivo de la transformación, mientras que el dominio SH3 C-terminal funciona como un regulador negativo de la transformación. Se han descrito dos transcripciones alternativas que codifican diferentes isoformas con distinta actividad biológica. [Proporcionado por RefSeq, jul. de 2008], dominio: El dominio SH3 C-terminal funciona como un modulador negativo de la transformación y el dominio SH3 N-terminal parece funcionar como un regulador positivo de la transformación., dominio: El dominio SH2 media la interacción con SHB., función: Las formas Crk-I y Crk-II difieren en sus actividades biológicas. Crk-II tiene menor actividad transformadora que Crk-I. Crk-II media la activación de MAPK8 inducida por la adhesión, la ondulación de la membrana y la motilidad celular de forma dependiente de Rac. Participa en la fagocitosis de células apoptóticas y la motilidad celular mediante su interacción con DOCK1 y DOCK4. PTM: Se fosforiló en Tyr-221 tras la adhesión celular. Induce la regulación negativa de la asociación con los receptores SH2 y SH3, posiblemente mediante la formación de una interacción intramolecular de Tyr-221 fosforilada con el dominio SH2. Esto conduce finalmente a la regulación negativa de la vía de señalización de Crk., PTM: La fosforilación de Crk-II (40 kDa) da lugar a una forma de 42 kDa., similitud: Contiene 1 dominio SH2., similitud: Contiene 1 dominio SH3., similitud: Contiene 2 dominios SH3., ubicación subcelular: Se transloca a la membrana plasmática tras la adhesión celular., subunidad: Interactúa con ABL1, C3G, SOS, MAP4K1, MAPK8 y DOCK3 a través de su primer dominio SH3. Interactúa con BCAR1, CBL, CBLB, PXN, IRS4 y GAB1 a través de su dominio SH2 tras la fosforilación de tirosina inducida por estímulo. Interactúa con varios receptores de factores de crecimiento fosforilados en tirosina, como EGFR, PDGFR e INSR, a través de su dominio SH2 (por similitud). Interactúa con DOCK1 y DOCK4. Interactúa con SHB., |
