Anticuerpo policlonal de conejo escindido-MMP-27 (Y99)
Conjugación: No conjugado
Anticuerpo policlonal de conejo
Aplicación
Reactividad
Humano, Mono
Nombre del gen
MMP27
Almacenamiento
Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Resumen
| Nombre del producto | Anticuerpo policlonal de conejo escindido-MMP-27 (Y99) |
| Descripción | Anticuerpo policlonal de conejo |
| Hospedador | Conejo |
| Reactividad | Humano, Mono |
| Conjugación | No conjugado |
| Modificación | Sin modificar |
| isotipo | IgG |
| Clonalidad | Policlonal |
| Forma | Líquido |
| Concentración | No conjugado |
| Almacenamiento | Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación. |
| Envío | Bolsas de hielo. |
| Buffer | Líquido en PBS que contiene 50% de glicerol, 0,5% de proteína protectora y 0,02% de conservante de nuevo tipo N. |
| Purificación | Purificación por afinidad |
Información del antígeno
| Nombre del gen | MMP27 |
| Nombres alternativos | MMP27; Matrix metalloproteinase-27; MMP-27 |
| Gene ID | 64066 |
| SwissProt ID | Q9H306 |
| Immunogen | El antisuero se produjo contra el péptido sintetizado derivado de la MMP27 humana. Rango de AA: 80-129. |
Aplicación
| Aplicación | WB,ELISA |
| Proporción de dilución | WB 1:500-1:2000,ELISA 1:5000-1:20000 |
| Peso molecular | 48kDa |
Área de investigación
| Angiogenesis |
Antecedentes
| Las proteínas de la familia de las metaloproteinasas de matriz (MMP) participan en la degradación de la matriz extracelular en procesos fisiológicos normales, como el desarrollo embrionario, la reproducción y la remodelación tisular, así como en procesos patológicos como la artritis y la metástasis. La mayoría de las MMP se secretan como proproteínas inactivas que se activan al ser escindidas por proteinasas extracelulares. [Proporcionado por RefSeq, julio de 2008], cofactor: Se une a 2 iones de zinc por subunidad., cofactor: Se une a 4 iones de calcio por subunidad., dominio: La cisteína conservada presente en el motivo de cambio de cisteína se une al ion de zinc catalítico, inhibiendo así la enzima. La disociación de la cisteína del ion zinc tras la liberación del péptido de activación activa la enzima.,Función:Las metaloproteinasas de matriz degradan componentes proteicos de la matriz extracelular como fibronectina, laminina, gelatinas y/o colágenos.,Similitud:Pertenece a la familia de las peptidasas M10A.,Similitud:Contiene 4 dominios similares a la hemopexina.,Especificidad tisular:Se expresa en células B. |
