Anticuerpo policlonal de conejo HC de catepsina C escindida (R394)
Conjugación: No conjugado
Anticuerpo policlonal de conejo
Aplicación
Reactividad
Humano, Rata, Ratón
Nombre del gen
CTSC
Almacenamiento
Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Resumen
| Nombre del producto | Anticuerpo policlonal de conejo HC de catepsina C escindida (R394) |
| Descripción | Anticuerpo policlonal de conejo |
| Hospedador | Conejo |
| Reactividad | Humano, Rata, Ratón |
| Conjugación | No conjugado |
| Modificación | Sin modificar |
| isotipo | IgG |
| Clonalidad | Policlonal |
| Forma | Líquido |
| Concentración | No conjugado |
| Almacenamiento | Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación. |
| Envío | Bolsas de hielo. |
| Buffer | Líquido en PBS que contiene 50% de glicerol, 0,5% de proteína protectora y 0,02% de conservante de nuevo tipo N. |
| Purificación | Purificación por afinidad |
Información del antígeno
| Nombre del gen | CTSC |
| Nombres alternativos | CTSC; CPPI; Dipeptidyl peptidase 1; Cathepsin C; Cathepsin J; Dipeptidyl peptidase I; DPP-I; DPPI; Dipeptidyl transferase |
| Gene ID | 1075 |
| SwissProt ID | P53634 |
| Immunogen | El antisuero se produjo contra el péptido sintetizado derivado de la dipeptidil-peptidasa 1 humana. Rango de AA: 345-394 |
Aplicación
| Aplicación | WB,ELISA |
| Proporción de dilución | WB 1:500-1:2000,ELISA 1:10000-1:20000 |
| Peso molecular | 27kDa |
Área de investigación
| Lysosome; |
Antecedentes
| Este gen codifica un miembro de la familia de las peptidasas C1 y cisteína proteinasa lisosomal que parece ser un coordinador central para la activación de muchas serina proteinasas en células del sistema inmunitario. El empalme alternativo da lugar a múltiples variantes de transcripción, al menos una de las cuales codifica una preproproteína que se procesa proteolíticamente para generar cadenas pesadas y ligeras que forman un dímero con enlaces disulfuro. Una porción del propéptido actúa como chaperona intramolecular para el plegamiento y la estabilización de la enzima madura. Esta enzima requiere iones de cloruro para su actividad y puede degradar el glucagón. Se ha demostrado que los defectos en la proteína codificada son una causa del síndrome de Papillon-Lefevre, un trastorno autosómico recesivo caracterizado por queratosis palmoplantar y periodontitis. [Proporcionado por RefSeq, nov. de 2015], actividad catalítica: liberación de un dipéptido N-terminal, Xaa-Yaa-|-Zaa-, excepto cuando Xaa es Arg o Lys, o Yaa o Zaa es Pro., cofactor: se une a un ion cloruro por cadena pesada., enfermedad: los defectos en el CTSC son causa del síndrome de Haim-Munk (SMH) [MIM:245010]; también conocido como queratosis palmoplantar con periodontopatía y onicogriposis o trastorno judío de Cochin. El SMH es un trastorno autosómico recesivo que se caracteriza por queratosis palmoplantar, onicogrifosis y periodontitis. Otras características son pie plano, aracnodactilia y acroosteólisis., enfermedad: los defectos en el CTSC son causa de periodontitis juvenil (DJP) [MIM:170650]; También conocida como periodontitis prepuberal (PPP). La JPD se caracteriza por infecciones gingivales graves y prolongadas que provocan la pérdida dentaria. Su herencia es autosómica dominante. Enfermedad: Los defectos en el CTSC son causa del síndrome de Papillon-Lefevre (PLS) [MIM:245000], también conocido como queratosis palmoplantar con periodontopatía. La PLS es un trastorno autosómico recesivo que se caracteriza por queratosis palmoplantar y periodontitis grave que afecta tanto a la dentición temporal como a la permanente, provocando la pérdida prematura dentaria. El fenotipo queratósico palmoplantar varía desde una piel escamosa psoriasiforme leve hasta una hiperqueratosis manifiesta. La queratosis también afecta otras zonas, como codos y rodillas. Regulación enzimática: Fuertemente inhibida por los inhibidores de la cisteína peptidasa, ácido mersalílico, ácido yodoacético y cistatina. Inhibida por N-etilmaleimida, Gly-Phe-diazometano, TLCK, TPCK y, a bajo pH, por ditiodipiridina. No inhibida por el inhibidor de la serina peptidasa PMSF, el inhibidor de la aminopeptidasa bestatina ni por quelantes de iones metálicos. Función: Tiol proteasa. Presenta actividad dipeptidilpeptidasa. Es activa frente a una amplia gama de sustratos dipeptídicos compuestos por aminoácidos polares e hidrofóbicos. La prolina no puede ocupar la posición P1 del sustrato y la arginina no puede ocupar la posición P2. Puede actuar como exopeptidasa y endopeptidasa. Activa serina proteasas como la elastasa, la catepsina G y las granzimas A y B. También puede activar la neuraminidasa y el factor XIII. Inducción: Regulado positivamente en linfocitos por IL-2. Información en línea: Mutación CTSC db. PTM: En aproximadamente el 50 % de los complejos, el dominio de exclusión se escinde en la posición 58 o 61. Las dos partes del dominio de exclusión se mantienen unidas por un enlace disulfuro. PTM: N-glicosilado. Similitud: Pertenece a la familia de las peptidasas C1. Subunidad: Tetrámero de heterotrímeros compuesto por el dominio de exclusión, cadenas pesadas y ligeras. Especificidad tisular: Ubicuo. Altamente expresado en pulmón, riñón y placenta. Detectado en niveles intermedios en colon, intestino delgado, bazo y páncreas. |
