Anticuerpo policlonal de conejo COP1
Conjugación: No conjugado
Anticuerpo policlonal de conejo
Aplicación
Reactividad
Humano, Ratón
Nombre del gen
RFWD2
Almacenamiento
Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Resumen
| Nombre del producto | Anticuerpo policlonal de conejo COP1 |
| Descripción | Anticuerpo policlonal de conejo |
| Hospedador | Conejo |
| Reactividad | Humano, Ratón |
| Conjugación | No conjugado |
| Modificación | Sin modificar |
| isotipo | IgG |
| Clonalidad | Policlonal |
| Forma | Líquido |
| Concentración | No conjugado |
| Almacenamiento | Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación. |
| Envío | Bolsas de hielo. |
| Buffer | Líquido en PBS que contiene 50% de glicerol, 0,5% de proteína protectora y 0,02% de conservante de nuevo tipo N. |
| Purificación | Purificación por afinidad |
Información del antígeno
| Nombre del gen | RFWD2 |
| Nombres alternativos | RFWD2; COP1; RNF200; E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2; Constitutive photomorphogenesis protein 1 homolog; hCOP1; RING finger and WD repeat domain protein 2; RING finger protein 200 |
| Gene ID | 64326 |
| SwissProt ID | Q8NHY2 |
| Immunogen | El antisuero se produjo contra el péptido sintetizado derivado del RFWD2 humano. Rango de AA: 661-710. |
Aplicación
| Aplicación | WB,ELISA |
| Proporción de dilución | WB 1:500-1:2000,ELISA 1:10000-1:20000 |
| Peso molecular | 80kDa |
Área de investigación
| p53;Ubiquitin mediated proteolysis; |
Antecedentes
| Dominio: El dominio de dedo RING, además de su función en la ubiquitinación, funciona como un andamio estructural para acercar espacialmente dos grupos de residuos con carga positiva e imitar una señal de localización nuclear (NLS) bipartita. Función: La ubiquitina-proteína ligasa E3 media la ubiquitinación y la posterior degradación proteasomal de las proteínas diana. Las ubiquitinas ligasas E3 aceptan la ubiquitina de una enzima conjugadora de ubiquitina E2 en forma de tioéster y la transfieren directamente a los sustratos diana. Participa en la ubiquitinación y degradación de JUN. Participa directamente en la ubiquitinación y degradación de p53 (TP53), eliminando así la transcripción y la apoptosis dependientes de p53. Ubiquitina p53 independientemente de MDM2 o RCHY1. Probablemente media la actividad de la ubiquitina ligasa E3 al funcionar como la subunidad esencial del dominio RING de complejos E3 más grandes. Por el contrario, no constituye la subunidad catalítica RING en el complejo DCX DET1-COP1 que regula negativamente JUN, siendo la actividad de la ubiquitina ligasa mediada por RBX1. Inducción: Por p53/TP53. Vía: Modificación de proteínas; ubiquitinación de proteínas. Similitud: Pertenece a la familia COP1. Similitud: Contiene un dedo de zinc tipo RING. Similitud: Contiene 7 repeticiones WD. Ubicación subcelular: En el núcleo, forma motas nucleares. Subunidad: Homodímero. La homodimerización está mediada por el dominio de bobina enrollada. Componente del complejo de la ubiquitina ligasa DCX DET1-COP1 compuesto al menos por RBX1, DET1, DDB1, CUL4A y COP1. La isoforma 2 no interactúa con CUL4A, pero sí se une a RBX1, lo que sugiere que la interacción podría estar mediada por otra proteína cullina. Las isoformas 1 y 2 interactúan con CUL5, pero no con CUL1, ni con CUL2, ni con CUL3. Interactúa con los factores de transcripción bZIP JUN, JUNB y JUND, pero no con FOS, ATF2 ni XBP1. Interactúa con p53 (TP53). Especificidad tisular: Se expresa de forma ubicua en niveles bajos. Se expresa en niveles más altos en testículos, placenta, músculo esquelético y corazón. Dominio: El dominio de dedo RING, además de su papel en la ubiquitinación, funciona como un andamiaje estructural para acercar dos grupos de residuos con carga positiva y simular una señal de localización nuclear (NLS) bipartita. Función: La ubiquitina-proteína ligasa E3 media la ubiquitinación y la posterior degradación proteasómica de las proteínas diana. Las ligasas de ubiquitina E3 aceptan la ubiquitina de una enzima conjugadora de ubiquitina E2 en forma de tioéster y luego transfieren directamente la ubiquitina a sustratos diana. Participan en la ubiquitinación y degradación de JUN. Participan directamente en la ubiquitinación y degradación de p53 (TP53), eliminando así la transcripción y la apoptosis dependientes de p53. Ubiquitinan p53 independientemente de MDM2 o RCHY1. Probablemente median la actividad de la ligasa de ubiquitina E3 al funcionar como la subunidad esencial del dominio RING de complejos E3 más grandes. Por el contrario, no constituye la subunidad RING catalítica en el complejo DCX DET1-COP1 que regula negativamente a JUN, siendo la actividad de la ligasa de ubiquitina mediada por RBX1., inducción: Por p53/TP53., vía: Modificación de proteínas; Ubiquitinación de proteínas., Similitud: Pertenece a la familia COP1., Similitud: Contiene un dedo de zinc tipo RING., Similitud: Contiene 7 repeticiones WD., Ubicación subcelular: En el núcleo, forma motas nucleares., Subunidad: Homodímero. La homodimerización está mediada por el dominio de bobina enrollada. Componente del complejo ubiquitina ligasa DCX DET1-COP1, compuesto al menos por RBX1, DET1, DDB1, CUL4A y COP1. La isoforma 2 no interactúa con CUL4A, pero sí se une a RBX1, lo que sugiere que la interacción podría estar mediada por otra proteína cullina. Las isoformas 1 y 2 interactúan con CUL5, pero no con CUL1, ni con CUL2, ni con CUL3. Interactúa con los factores de transcripción bZIP JUN, JUNB y JUND, pero no con FOS, ATF2 ni XBP1. Interactúa con p53 (TP53). Especificidad tisular: Se expresa de forma ubicua en niveles bajos. Se expresa en niveles más altos en testículos, placenta, músculo esquelético y corazón. |
