Anticuerpo policlonal de conejo CD59

Conjugación: No conjugado

Anticuerpo policlonal de conejo

Aplicación

IHC ICC/IF ELISA WB,IHC,ICC/IF,ELISA

Reactividad

Humano, Rata, Ratón

Nombre del gen

CD59

Almacenamiento

Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.

Resumen

Nombre del producto	Anticuerpo policlonal de conejo CD59
Descripción	Anticuerpo policlonal de conejo
Hospedador	Conejo
Reactividad	Humano, Rata, Ratón
Conjugación	No conjugado
Modificación	Sin modificar
isotipo	IgG
Clonalidad	Policlonal
Forma	Líquido
Concentración	No conjugado
Almacenamiento	Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Envío	Bolsas de hielo.
Buffer	Líquido en PBS que contiene 50% de glicerol, 0,5% de proteína protectora y 0,02% de conservante de nuevo tipo N.
Purificación	Purificación por afinidad

Información del antígeno

Nombre del gen	CD59
Nombres alternativos	CD59; MIC11; MIN1; MIN2; MIN3; MSK21; CD59 glycoprotein; 1F5 antigen; 20 kDa homologous restriction factor; HRF-20; HRF20; MAC-inhibitory protein; MAC-IP;MEM43 antigen; Membrane attack complex inhibition factor; MACIF; Membrane inhibitor of reactive lysis; MIRL; Protectin; CD59
Gene ID	966
SwissProt ID	P13987
Immunogen	El antisuero se produjo contra el péptido sintetizado derivado de la región interna del CD59 humano. Rango de AA: 51-100.

Aplicación

Aplicación	WB,IHC,ICC/IF,ELISA
Proporción de dilución	WB 1:500-1:2000,IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:50-1:200,ELISA 1:10000-1:20000
Peso molecular	16kDa

Área de investigación

Complement and coagulation cascades;Hematopoietic cell lineage;

Antecedentes

Este gen codifica una glucoproteína de la superficie celular que regula la lisis celular mediada por el complemento y participa en la transducción de señales de los linfocitos. Esta proteína es un potente inhibidor del complejo de ataque a la membrana del complemento, uniéndose a C8 y/o C9 del complemento durante el ensamblaje de este complejo, inhibiendo así la incorporación de múltiples copias de C9 al complejo, necesaria para la formación de poros osmolíticos. Esta proteína también participa en las vías de transducción de señales para la activación de los linfocitos T. Las mutaciones en este gen causan deficiencia de CD59, una enfermedad que provoca anemia hemolítica y trombosis, y que a su vez causa infarto cerebral. Se han identificado múltiples variantes de transcripción con empalme alternativo, que codifican la misma proteína, para este gen. [proporcionado por RefSeq, jul. de 2008], enfermedad: Los defectos en CD59 son la causa de la deficiencia de CD59 [MIM:612300]., función: Potente inhibidor de la acción del complejo de ataque a la membrana del complemento (MAC). Actúa uniéndose a los complementos C8 y/o C9 del MAC en ensamblaje, impidiendo así la incorporación de las múltiples copias de C9 necesarias para la formación completa del poro osmolítico. Este inhibidor parece ser específico de la especie. Participa en la transducción de señales para la activación de linfocitos T, formando un complejo con una proteína tirosina quinasa. Función: La forma soluble de la orina conserva su actividad específica de unión al complemento, pero muestra una capacidad muy reducida para inhibir el ensamblaje del MAC en las membranas celulares. Información en línea: Mutación CD59 db. PTM: Glicado. La glicación se encuentra en sujetos diabéticos, pero solo en niveles mínimos en sujetos no diabéticos. El CD59 glicosilado carece de función inhibidora del MAC y contribuye a las complicaciones vasculares de la diabetes. PTM: N- y O-glicosilado. La N-glicosilación consiste principalmente en una familia de estructuras de tipo complejo biantenario con y sin extensiones de lactosamina y residuos de fucosa en el brazo externo. También se presentan cantidades significativas de complejos triantenarios (22%). La sialilación variable también está presente en el oligosacárido Asn-43. Los O-glicanos predominantes son formas monosialiladas del disacárido Gal-beta-1,3-GalNAc, y sus sitios de unión probablemente se encuentran en Thr-76 y Thr-77. El anclaje GPI del CD59 urinario soluble no presenta fosfolípidos asociados al inositol, sino que está compuesto por siete variantes diferentes de anclaje GPI de una o más unidades de monosacáridos. Las variantes principales contienen ácido siálico, manosa y glucosamina. El ácido siálico unido a un brazo de N-acetilhexosamina-galactosa está presente en dos variantes. Similitud: Contiene un dominio UPAR/Ly6. Ubicación subcelular: Forma soluble presente en diversos tejidos. Subunidad: Interactúa con el antígeno de superficie de linfocitos T CD2.