Anticuerpo policlonal de conejo contra proteínas acetil lisina
Conjugación: No conjugado
Anticuerpo policlonal de conejo
Aplicación
Reactividad
Humano, Ratón, Rata, Mono, Planta
Nombre del gen
-
Almacenamiento
Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Resumen
| Nombre del producto | Anticuerpo policlonal de conejo contra proteínas acetil lisina |
| Descripción | Anticuerpo policlonal de conejo |
| Hospedador | Conejo |
| Reactividad | Humano, Ratón, Rata, Mono, Planta |
| Conjugación | No conjugado |
| Modificación | Acetilado |
| isotipo | IgG |
| Clonalidad | Policlonal |
| Forma | Líquido |
| Concentración | No conjugado |
| Almacenamiento | Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación. |
| Envío | Bolsas de hielo. |
| Buffer | Líquido en PBS que contiene 50% de glicerol, 0,5% de proteína protectora y 0,02% de conservante de nuevo tipo N. |
| Purificación | Purificación por afinidad |
Información del antígeno
| Nombre del gen | - |
| Nombres alternativos | - |
| Gene ID | - |
| SwissProt ID | - |
| Immunogen | Acetil-péptido sintetizado derivado de proteínas Lys de acetilación humana. |
Aplicación
| Aplicación | WB,IHC,ICC/IF,ELISA |
| Proporción de dilución | WB 1:500-1:2000,IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:200-1:1000,ELISA 1:5000-1:20000 |
| Peso molecular | 20,40,80,175kDa |
Área de investigación
Antecedentes
| La acetilación de la lisina, al igual que la fosforilación de la serina, la treonina o la tirosina, es una importante modificación reversible que controla la actividad proteica. Los dominios amino-terminales conservados de las cuatro histonas centrales (H2A, H2B, H3 y H4) contienen lisinas que son acetiladas por las histonas acetiltransferasas (HAT) y desacetiladas por las histonas desacetilasas (HDAC). La señalización que resulta en la acetilación/desacetilación de histonas, factores de transcripción y otras proteínas afecta a una amplia gama de procesos celulares, incluyendo la estructura de la cromatina y la actividad génica, el crecimiento celular, la diferenciación y la apoptosis. Estudios proteómicos recientes sugieren que la acetilación de residuos de lisina puede ser una forma generalizada e importante de modificación proteica postraduccional que afecta a miles de proteínas involucradas en el control del ciclo celular y el metabolismo, la longevidad, la polimerización de la actina y el transporte nuclear. La regulación del estado de acetilación de proteínas se ve afectada en el cáncer y las enfermedades poliglutamínicas, y las HDAC se han convertido en objetivos prometedores para los fármacos contra el cáncer actualmente en desarrollo. |
