Anticuerpo monoclonal de conejo A2M (2T11)

Conjugación: No conjugado

Anticuerpo monoclonal de conejo recombinante

Aplicación

IHC ICC/IF ELISA WB

Reactividad

Humano

Nombre del gen

A2M

Almacenamiento

Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.

Resumen

Nombre del producto	Anticuerpo monoclonal de conejo A2M (2T11)
Descripción	Anticuerpo monoclonal de conejo recombinante
Hospedador	Conejo
Reactividad	Humano
Conjugación	No conjugado
Modificación	Sin modificar
isotipo	IgG
Clonalidad	Monoclonal
Forma	Líquido
Concentración	No conjugado
Almacenamiento	Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Envío	Bolsas de hielo.
Buffer	IgG de conejo en solución salina tamponada con fosfato, pH 7,4, 150 mM de NaCl, 0,02 % de conservante de nuevo tipo N y 50 % de glicerol. Conservar a +4 °C a corto plazo. Conservar a -20 °C a largo plazo. Evitar el ciclo de congelación/descongelación.
Purificación	Purificación por afinidad

Información del antígeno

Nombre del gen	A2M
Nombres alternativos	A2m; Alpha 2M; Alpha-2-macroglobulin; C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 5; CPAMD5; FWP007; S863 7;
Gene ID	2
SwissProt ID	P01023
Immunogen	Un péptido sintético de la alfa 2 macroglobulina humana

Aplicación

Aplicación	WB
Proporción de dilución	WB 1:1000-1:5000
Peso molecular	163kDa

Área de investigación

Complement and coagulation cascades;

Antecedentes

La alfa-2-macroglobulina es un inhibidor de proteasas y transportador de citocinas. Inhibe numerosas proteasas, como la tripsina, la trombina y la colagenasa. La A2M está implicada en la enfermedad de Alzheimer (EA) debido a su capacidad para mediar la eliminación y degradación de A-beta, el principal componente de los depósitos de beta-amiloide. Es capaz de inhibir las cuatro clases de proteinasas mediante un mecanismo único de "atrapamiento". Esta proteína posee un tramo peptídico, denominado "región cebo", que contiene sitios de escisión específicos para diferentes proteinasas. Cuando una proteinasa escinde la región cebo, se induce un cambio conformacional en la proteína que la atrapa. La enzima atrapada permanece activa frente a sustratos de bajo peso molecular (la actividad frente a sustratos de alto peso molecular se reduce considerablemente). Tras la escisión en la región cebo, se hidroliza un enlace tioéster que media la unión covalente de la proteína a la proteinasa.