Anticuerpo policlonal de conejo 53BP1
Conjugación: No conjugado
Anticuerpo policlonal de conejo
Aplicación
Reactividad
Humano, Ratón, Rata
Nombre del gen
TP53BP1
Almacenamiento
Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación.
Resumen
| Nombre del producto | Anticuerpo policlonal de conejo 53BP1 |
| Descripción | Anticuerpo policlonal de conejo |
| Hospedador | Conejo |
| Reactividad | Humano, Ratón, Rata |
| Conjugación | No conjugado |
| Modificación | Sin modificar |
| isotipo | IgG |
| Clonalidad | Policlonal |
| Forma | Líquido |
| Concentración | No conjugado |
| Almacenamiento | Alicuotar y almacenar a -20 °C (válido por 12 meses). Evitar ciclos de congelación y descongelación. |
| Envío | Bolsas de hielo. |
| Buffer | Líquido en PBS que contiene 50% de glicerol, 0,5% de proteína protectora y 0,02% de conservante de nuevo tipo N. |
| Purificación | Purificación por afinidad |
Información del antígeno
| Nombre del gen | TP53BP1 |
| Nombres alternativos | TP53BP1; Tumor suppressor p53-binding protein 1; 53BP1; p53-binding protein 1; p53BP1 |
| Gene ID | 7158 |
| SwissProt ID | Q12888 |
| Immunogen | El antisuero se produjo contra el péptido sintetizado derivado del 53BP1 humano. Rango de AA: 1-50. |
Aplicación
| Aplicación | WB,IHC,ICC/IF,ELISA |
| Proporción de dilución | WB 1:500-1:2000,IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:200-1:1000,ELISA 1:5000-1:20000 |
| Peso molecular | 213kDa |
Área de investigación
Antecedentes
| Función: Puede desempeñar un papel en la señalización de puntos de control durante la mitosis (por similitud). Mejora la activación transcripcional mediada por TP53. Desempeña un papel en la respuesta al daño del ADN. PTM: Dimetilado asimétricamente en residuos de Arg por PRMT1. La metilación es necesaria para la unión al ADN. PTM: Fosforilado a nivel basal en ausencia de daño del ADN. Hiperfosforilado de manera dependiente de ATM en respuesta al daño del ADN inducido por radiación ionizante. Hiperfosforilado de manera dependiente de ATR en respuesta al daño del ADN inducido por radiación UV. Similitud: Contiene 2 dominios BRCT. Ubicación subcelular: Asociado a cinetocoros. Tanto nuclear como citoplasmático en algunas células. Reclutado a sitios de daño del ADN, como roturas de doble cadena. La metilación de la histona H4 en 'Lys-20' es necesaria para la localización eficiente de las roturas de doble cadena. Subunidad: Interactúa con IFI202A (por similitud). Se une al dominio central de TP53/p53. Puede formar homooligómeros. Interactúa con DCLRE1C. Interactúa con la histona H2AFX, lo que requiere la fosforilación de H2AFX en 'Ser-139'. Interactúa con la histona H4 dimetilada en 'Lys-20'. Presenta baja afinidad por la histona H4 que contiene 'Lys-20' monometilada. No se une a la histona H4 que contiene 'Lys-20' no metilada o trimetilada. Presenta baja afinidad por la histona H3 dimetilada en 'Lys-79'. Presenta muy baja afinidad por la histona H3 monometilada en 'Lys-79' (in vitro). No se une a la histona H3 no metilada. Función: Puede desempeñar un papel en la señalización de puntos de control durante la mitosis (por similitud). Mejora la activación transcripcional mediada por TP53. Participa en la respuesta al daño del ADN. PTM: Dimetilación asimétrica en residuos de Arg por PRMT1. La metilación es necesaria para la unión al ADN. PTM: Fosforilada a nivel basal en ausencia de daño del ADN. Hiperfosforilada de forma dependiente de ATM en respuesta al daño del ADN inducido por radiación ionizante. Hiperfosforilada de forma dependiente de ATR en respuesta al daño del ADN inducido por radiación UV. Similitud: Contiene 2 dominios BRCT. Ubicación subcelular: Asociada a cinetocoros. Tanto nuclear como citoplasmática en algunas células. Reclutada en sitios de daño del ADN, como roturas de doble cadena. La metilación de la histona H4 en 'Lys-20' es necesaria para la localización eficiente de las roturas de doble cadena. Subunidad: Interactúa con IFI202A (por similitud). Se une al dominio central de TP53/p53. Puede formar homooligómeros. Interactúa con DCLRE1C. Interactúa con la histona H2AFX, lo que requiere su fosforilación en Ser-139. Interactúa con la histona H4 dimetilada en Lys-20. Presenta baja afinidad por la histona H4 que contiene Lys-20 monometilada. No se une a la histona H4 que contiene Lys-20 no metilada o trimetilada. Presenta baja afinidad por la histona H3 dimetilada en Lys-79. Presenta muy baja afinidad por la histona H3 monometilada en Lys-79 (in vitro). No se une a la histona H3 no metilada. |
