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El metabolismo de la glutamina es un proceso fundamental en las actividades fisiológicas celulares, estrechamente vinculado al crecimiento tumoral, el equilibrio energético y la patogénesis de las enfermedades. Este trabajo se centra en las moléculas clave de la vía metabólica de la glutamina, incluyendo el transportador de glutamina ASCT2 (SLC1A5), enzimas limitantes por velocidad GFAT1/GFAT2, glutaminasas GLS1/GLS2, deshidrogenasa de glutamato, GOT1 y ASNS. Detalla sus funciones biológicas, mecanismos catalíticos y roles regulatorios en procesos como la biosíntesis de hexosaminas, la glutaminólisis y el equilibrio redox. Además, se discurre la correlación entre la expresión anómala de estas moléculas y enfermedades como el cáncer, la hiperglucemia y la resistencia a la insulina. Se listan los anticuerpos relevantes para la investigación experimental con el fin de proporcionar una referencia teórica y soporte de herramientas experimentales para el estudio del metabolismo de la glutamina y su terapia dirigida.

El estimulador de genes de interferón (STING, TMEM173, MITA) es una proteína adaptadora transmembrana que constituye un componente crítico de la respuesta inmune innata celular al ADN citoplasmático patógeno (1,2). STING es una proteína expresada de manera ubicua encontrada predominantemente en el RE (1). La enzima sintasa de cGAMP produce el segundo mensajero cíclico-GMP-AMP (cGAMP) en respuesta al ADN citoplasmático (3,4).

La enfermedad de Alzheimer (DA) es una de las enfermedades neurodegenerativas más comunes a nivel mundial. Clínicamente, se caracteriza por la presencia de placas amiloides extracelulares y ovillos neurofibrilares intracelulares, lo que resulta en disfunción neuronal y muerte celular.

Los macrófagos son células mieloides del sistema inmune innato que se encuentran en todos los tejidos humanos y exhiben diversidad anatómica y funcional. Estas células heterogéneas se derivan de precursores monocitos en la sangre que invaden los tejidos y se diferencian en presencia de citoquinas y factores de crecimiento.

Interleucina-1 alfa (IL-1α)

y interleucina-1 beta (IL-1β)

s

citoquinas proinflamatorias (1).

La IL-1α es producida por muchos tipos celulares, incluidas las células epiteliales, los monocitos y los macrófagos (1,2). Generalmente se encuentra reclutada pero puede ser liberada durante la necroptosis o la activación del inflamasoma (3-5).

La IL-1α es activa tanto en su forma no cortada (pro-IL-1α) como en su forma cortada y, por lo tanto, actúa como una alarmina, iniciando la señalización a través de IL-1R1 (6).

La IL-1β no es activa hasta que se corta (7,8).

La expresión de IL-1β es inducida por estímulos inflamatorios, incluidos los ligandos TLR, la propia IL-1β y el factor de necrosis tumoral alfa (TNF-α) (1,9,10).

La IL-1β se sintetiza principalmente por monocitos activados y macrófagos. Activa las células inmunes innatas y polariza los linfocitos T CD4+ hacia células auxiliares Th1 y Th17 (10).

Los exosomas son vesículas de membrana pequeñas (30-150 nm) que se secretan por varios tipos celulares en condiciones normales y patológicas (1,2). Se originan a partir de endosomas multivesiculares intracelulares tras su fusión con la membrana plasmática. Los exosomas han surgido como un mecanismo importante de comunicación intercelular que facilita el transferimiento de proteínas de membrana y citosólicas, lípidos y ARN.

1. El complejo de diferenciación 3 (CD3)

es un complejo proteico multifuncional expresado en la superficie de las células T, que se asocia directamente con el receptor del célula T (TCR). El CD3 está compuesto por cuatro polipéptidos: ζ, γ, ε y δ. La unión del complejo del TCR a antígenos presentados en los Complejos de Histocompatibilidad Mayor (MHC) induce la fosforilación de tirosina en el motivo inmunorreceptor de activación basado en tirosina (ITAM) de las proteínas CD3.

El complejo de diferenciación 3 (CD3) es un complejo proteico multienitario expresado en la superficie de las células T que se asocia directamente con el receptor de célula T (TCR). El CD3 está compuesto por cuatro polipéptidos: ζ, γ, ε y δ. La unión del complejo TCR con antígenos presentados en los complejos del principal complejo histocompatible induce la fosforilación de tirosina en el motivo basado en tirosino de activación del receptor inmune (ITAM) presente en las proteínas CD3. La fosforilación de CD3 es necesaria para la señalización aguas abajo a través de ZAP-70 y la subunidad p85 de la quinasa PI-3, lo que conduce a la activación, proliferación y funciones efectoras de las células T (1).

La proteína de choque térmico (HSP) 27 es una de las pequeñas HSPs que se expresan constitutivamente a diferentes niveles en diversos tipos celulares y tejidos. Al igual que otras pequeñas HSPs, la HSP27 está regulada tanto a nivel transcripcional como posttraduccional (1). En respuesta al estrés, la expresión de HSP27 aumenta varias veces para conferir resistencia celular al cambio ambiental adverso. La HSP27 se fosforila en Ser15, Ser78 y Ser82 mediante MAPKAPK-2 como resultado de la activación de la vía de la quinasa p38 MAP (2, 3). La fosforilación de HSP27 provoca un cambio en su estructura terciaria, que pasa de grandes multímeros homotípicos a dímeros y monómeros (4). Se ha demostrado que la fosforilación y el aumento de la concentración de HSP27 modulan la polimerización y reorganización de la actina (5, 6).

Familia de la vía MAPK; MAPKKK; MAPKK