Histona H3 Di-Metilada
Introducción
El nucleosoma, formado por cuatro proteínas histónicas núcleo (H2A, H2B, H3 y H4), es el componente principal de la cromatina. Originalmente se consideraba una estructura estática para el empaquetamiento del ADN, pero ahora se ha demostrado que las histonas son proteínas dinámicas que experimentan múltiples tipos de modificaciones postraducionales, incluida acetilación, fosforilación, metilación y ubiquitinación.
La metilación de histonas es un determinante principal para la formación de regiones activas e inactivas del genoma y es crucial para el correcto programa del genoma durante el desarrollo. La metilación de arginina en las histonas H3 (Arg2, 17, 26) y H4 (Arg3) promueve la activación transcripcional y está mediada por una familia de enzimas metiltransferasas de arginina proteicas (PRMTs), que incluyen los coactivadores PRMT1 y CARM1 (PRMT4).
En contraste, se ha identificado un conjunto más diverso de lisilmetiltransferasas de histonas, todas excepto una contienen un dominio catalítico SET conservado, originalmente identificado en las proteínas Su(var)3-9, Enhancer of zeste y Trithorax de Drosophila. La metilación de lisina ocurre principalmente en las histonas H3 (Lys4, 9, 27, 36, 79) y H4 (Lys20) y se ha implicado tanto en la activación como en el silenciamiento transcripcional.
La metilación de estos residuos de lisina coordina el reclutamiento de enzimas modificadoras de cromatina que contienen módulos unidos a lisina-metilados, tales como dominios cromodoma (HP1, PRC1), dedos PHD (BPTF, ING2), dominios tudor (53BP1) y dominios WD-40 (WDR5). El descubrimiento de desmetilasas de histonas, tales como PADI4, LSD1, JMJD1, JMJD2 y JHDM1, ha demostrado que la metilación es un marcador epigenético reversible.
Modificaciones de metilación diferentes de la lisina 4 de la histona H3 (H3K4me1, H3K4me2, H3K4me3) y su distribución en regiones reguladoras genéticas (enhancers y genes activos)
Anticuerpos Relevantes
| Catálogo# | Nombre del Producto | Reactividad | Aplicación |
|---|---|---|---|
| AMRe87485 | Anticuerpo monoclonal de conejo contra Histona H3 Di-Metilada (Lys4) | Humano, Ratón, Rata | WB, IHC-P, ICC/IF, FC, IP |
| AMRe03935 | Anticuerpo monoclonal de conejo contra Histona H3 Di-Metilada (Lys9) | Humano, Rata | WB, IHC-F, IHC-P, ICC/IF |
| AMRe03906 | Anticuerpo monoclonal de conejo contra Histona H3 Di-Metilada (Lys36) | Humano, Ratón, Rata | WB, IHC-F, IHC-P, ICC/IF |
| AMM84831 | Anticuerpo monoclonal de ratón contra Histona H3 Di-Metilada (Lys27) | Humano, Ratón, Rata | WB, IP, ICC |
| AMRe03979 | Anticuerpo monoclonal de conejo contra Histona H3 Di-Metilada (Lys79) | Humano, Ratón, Rata | WB, IHC-F, IHC-P, ICC/IF |
| AMRe21336 | Anticuerpo monoclonal de conejo contra Histona H3 | Humano, Ratón, Rata | WB, IHC, IF, IP, ELISA |
| APS0635 | Anticuerpo secundario anti-inmunoglobulina (H+L) de cabra conjugada con HRP polyclonal | Conejo | ELISA, WB, Dot blot |
| AMre80004 | GAPDH (12R9) Anticuerpo monoclonal de conejo | Humano, Ratón, Rata, Conejo, Perro, Mono | WB, ELISA |
Referencias
- Peterson CL, Laniel MA. Histones y modificaciones de histonas. Curr Biol. 27 Jul 2004;14(14):R546-51. [PMID: 15268870].
- Kubicek S, Schotta G, Lachner M, et,al. El papel de las modificaciones de histonas en transiciones epigenéticas durante el desarrollo normal y perturbado. Ernst Schering Res Found Workshop. 2006;(57):1-27. [PMID: 16568946].
- Daniel JA, Pray-Grant MG, Grant PA. Proteínas efectoras para histonas metiladas: una familia en expansión. Cell Cycle. Jul 2005;4(7):919-26. Epub 5 Jul 2005. [PMID: 15970672].
- Wysocka J, Swigut T, Xiao H, et,al. Un dedo PHD de NURF acopla la trimetilación de lisina 4 de histona H3 con remodelado cromatínico. Nature. 6 Jul 2006;442(7098):86-90.Epub 21 May 2006. [PMID: 16728976].
- Wysocka J, Swigut T, Milne TA, et,al. WDR5 se asocia con histona H3 metilada en K4 y es esencial para la metilación de H3 K4 y el desarrollo de vertebrados. Cell. 17 Jun 2005;121(6):859-72. 2005.03.036. [PMID: 15960974].
- Trojer P, Reinberg D. Desmetilasas de lisina de histonas y su impacto en la epigenética. Cell. 21 Abr 2006;125(2):213-7.2006.04.003. [PMID: 16630806].
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