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Las proteínas lisina metiltransferasas que contienen dominios SET son potenciales histona metiltransferasas (HMTasas), las cuales se clasifican en grupos según sus especificidades de sustrato propuestas.

Las proteínas de mantenimiento realizan numerosas funciones básicas dentro de la célula y se expresan constitutivamente a altos niveles en diversos tejidos y tipos celulares. El análisis por Western blot utiliza comúnmente proteínas de mantenimiento como la β-actina, COX IV, GAPDH, la histona H3 y las α- y β-tubulinas como controles de carga.

Las proteínas Jak (quinasa Janus) y Stat (transductor y activador de señalización de transcripción) son utilizadas por los receptores para una amplia variedad de ligandos, incluidos citoquinas, hormonas, factores de crecimiento y neurotransmisores. Las Jaks y Stats desempeñan roles importantes en la oncogénesis, progresión tumoral, angiogénesis, motilidad celular, respuestas inmunes y diferenciación de células madre. Por lo tanto, la regulación del señalización Jak/Stat es crucial para prevenir el señalizaciones aberrantes que pueden conducir al progreso de la enfermedad.

Los cuatro miembros de la familia JAK, Jak1, Jak2, Jak3 y Tyk2, varían en tamaño desde 120 hasta 140 kDa, y con excepción de Jak3 (JAK leucocitario), se expresan en la mayoría de los tejidos (revisados en).

Los factores reguladores de la interféron (IRFs) constituyen una familia de factores de transcripción que funcionan dentro de la vía Jak/Stat para regular la expresión de genes inducibles por interferón (IFN) en respuesta a infecciones virales.

La quinasa asociada al receptor de interleucina-1 (IRAK) es una quinasa específica de serina/treonina que puede coprecipitarse de manera inducible por IL-1 con el receptor de IL-1. La familia mamífera de moléculas IRAK contiene cuatro miembros (IRAK1, IRAK2, IRAK3/IRAK-M y IRAK4).

1. Las integrinas son receptores de superficie celular heterodiméricos α/β que desempeñan un papel crucial en la adhesión y migración celular, así como en el crecimiento y supervivencia.

La apoptosis es un proceso fisiológico regulado que conduce a la muerte celular. Las caspasas, una familia de proteasas ácido-cisteínicas, son reguladores centrales de la apoptosis. Las caspases iniciadoras (que incluyen las 2, 8, 9, 10 y 12) están estrechamente acopladas a señales proapoptóticas, que incluyen FasL, TNF-α y daño al ADN. Una vez activadas, estas caspasas cortan y activan caspases efectoras aguas abajo (que incluyen las 3, 6 y 7), las cuales a su vez proteolísan proteínas del citoesqueleto y nucleares como PARP, α-fodrina, DFF y laminina A; induciendo así la apoptosis.

El sistema inmune tiene la capacidad de detectar y eliminar células tumorales, principalmente a través del reconocimiento por parte de las células T citotóxicas CD8+ de los antígenos tumorales presentados en la superficie de las células tumorales por moléculas de la clase I del MHC. Sin embargo, las células inmunes anti-tumorales pueden estar sujetas a diversos mecanismos inmunosupresores en el microambiente tumoral (TME).

HSP70 y HSP90 son chaperonas moleculares expresadas constitutivamente en condiciones normales para mantener la homeostasis proteica e inducidas ante estrés ambiental (1). HSP70 y HSP90 interactúan con proteínas desplegadas para prevenir la agregación irreversible y catalizar el repliegado de sus sustratos de una manera dependiente de ATP (1).